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Description:
ADP-ribosylation factors (ARFs) are highly conserved guanine nucleotide-binding proteins that enhance the ADP-ribosyltransferase activity of cholera toxin. ARF抯 are important in eukaryotic vesicular trafficking pathways and activating phospholipase D. ARL4 (ADP-ribosylation factor-like protein 4A) is a member of the ARF-like protein (ARL) subfamily of small GTPases. It contains a C terminal nuclear localization signal (NLS) region that interacts with Importin-? ARL4 localizes to the nucleus and is found in a variety of tissues, but is predominantly expressed in spermatogonia and Sertoli cells. It is most closely related to ARL6 and ARL7. Unlike ARFs, ARL4 does not activate the cholera toxin ADP-ribosyltranferase. ARL4 may play a role in neurogenesis during embryonic development and somitogenesis in the early stages of adult spermatogenesis.
Description:
Involved in transcriptional activation and repression of select genes by chromatin remodeling (alteration of DNA-nucleosome topology). Belongs to the neural progenitors-specific chromatin remodeling complex (npBAF complex) and the neuron-specific chromatin remodeling complex (nBAF complex). During neural development a switch from a stem/progenitor to a post-mitotic chromatin remodeling mechanism occurs as neurons exit the cell cycle and become committed to their adult state. The transition from proliferating neural stem/progenitor cells to post-mitotic neurons requires a switch in subunit composition of the npBAF and nBAF complexes. As neural progenitors exit mitosis and differentiate into neurons, npBAF complexes which contain ACTL6A/BAF53A and PHF10/BAF45A, are exchanged for homologous alternative ACTL6B/BAF53B and DPF1/BAF45B or DPF3/BAF45C subunits in neuron-specific complexes (nBAF). The npBAF complex is essential for the self-renewal/proliferative capacity of the multipotent neural stem cells. The nBAF complex along with CREST plays a role regulating the activity of genes essential for dendrite growth (By similarity). Binds DNA non-specifically.
Description:
E3 ubiquitin-protein ligase that plays a role in the control of mitochondrial morphology. Promotes mitochondrial fragmentation and influences mitochondrial localization. Inhibits cell growth. When overexpressed, activates JNK through MAP3K7/TAK1 and induces caspase-dependent apoptosis. E3 ubiquitin ligases accept ubiquitin from an E2 ubiquitin-conjugatin.
Description:
BTBD1 contains a proline-rich region and a BTB/POZ domain which are typically involved in protein-protein interactions. The C-terminus of BTBD1 binds topoisomerase I and BTBD1 also interacts with TRIM5 isoform Delta. BTBD1 localizes to cytoplasmic bodies and is essential for myogenic differentiation.
Description:
PJA2, also known as E3 ubiquitin-protein ligase praja-2, RNF131 (ring finger protein 131) or Neurodap1, is a 708 amino acid protein that contains one ring-type zinc finger and exists as two alternatively spliced isoforms. Significantly conserved in chimpanzee, dog, cow, mouse, rat, chicken and zebrafish, PJA2 shares 52% identity with PJA1, which is involved in protein ubiquitination in brain and may play a role in X-linked mental retardation. Encoded by a gene that maps to human chromosome 5q21.3, PJA2 localizes to both endoplasmic reticulum and Golgi apparatus membranes. Participating in E2-dependent, E3 ubiquitin-protein ligase activity, PJA2 binds to a variety of E2s and interacts with ubiquitin-conjugating enzymes, such as UBE2D2, in vitro.
Description:
Ubiquitin-dependent proteolysis mediates selective destruction of various cell cycle regulators, transcription factors and tumor suppressors. In eukaryotic cells, selective breakdown of cellular proteins is ensured by their ubiquitination and subsequent degradation by the 26S proteasome. At specific stages of development, embryo- and tissue-specific components of the 26S proteasome form, facilitating proteolysis. 20S Proteasome ?, also designated macropain subunit C2 or PROS-30, is a prosomal protein involved in a non-lysosomal ATP/ubiquitin-dependent proteolytic pathway. The entire proteasome is composed of at least 15 non-identical subunits which form a highly-ordered ring-shaped structure.
Description:
GCN2 belongs to a family of kinases that phosphorylate the alpha subunit of eukaryotic translation initiation factor 2 to downregulate protein synthesis in response to varied cellular stresses.
UOM:
1 * 100 µl
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,BOSSBS-3156R-HRPEA
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