To support the ongoing research efforts on Coronavirus SARS-CoV-2 causing COVID-19 disease, we've provided easy access to critical products needed for virus research and detection...
Un laboratoire de contrôle performant garantit l'intégrité du processus de production d'une société, de la validation des matières premières à la vérification du produit fini...
VWR compte déjà parmi les principaux fournisseurs de matériel de coloration spécialisé pour le domaine de la pathologie. Jour après jour, nous élaborons une série de produits pour nos clients du secteur clinique...
Dans notre sélection de produits pour l'enseignement/les écoles, vous découvrirez des produits destinés à l'enseignement de la chimie, de la physique et de la biologie
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Nos services de production vous aident à concevoir des solutions à façon stérile ou aseptique, selon votre chaier des charges, du petit conditionnement au bulk.
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Description:
These small containers and collection trays can be used to carry and store water-polluting substances such as cleaning agents, pesticides, used oil filters, oil-coated machine components.
Fournisseur:
Charles River Laboratories Cell Solutions
Description:
Human serum used for researching the causes, diagnosis, supportive care and treatment of colorectal cancer (CRC). Collected from IRB-consented donors diagnosed with CRC.
Description:
RAL 840-HR est la collection de base des nuances de couleurs mates et RAL 841-GL, celle des nuances de couleurs brillantes. Contient les couleurs de sécurité et de signalisation avec les exigences de couleur de la norme DIN.
Description:
Urine collection system designed to save space in the lab, and to be used when urine samples need to be collected into tubes for a subsequent centrifugation.
Description:
These bottles, made of Type III soda-lime glas, clear or amber, with cap, are recommended for collecting water samples for variety of organic and inorganic target analytes where light protection is not required.
Description:
GenSaver™ and GenSaver™ 2.0 collection cards are treated with a proprietary chemistry intended to prevent environmentally induced degradation. These cards allow long term preservation of DNA from biological fluids stored at ambient temperature.
Description:
The matrix metalloproteinases (MMPs) are a family of at least eighteen secreted and membrane bound zincendopeptidases. Collectively, these enzymes can degrade all the components of the extracellular matrix, including fibrillar and non fibrillar collagens, fibronectin, laminin and basement membrane glycoproteins. In general, a signal peptide, a propeptide, and a catalytic domain containing the highly conserved zinc binding site characterizes the structure of the MMPs. In addition, fibronectin like repeats, a hinge region, and a C terminal hemopexin like domain allow categorization of MMPs into the collagenase, gelatinase, stomelysin and membrane type MMP subfamilies. All MMPs are synthesized as proenzymes, and most of them are secreted from the cells as proenzymes. Thus, the activation of these proenzymes is a critical step that leads to extracellular matrix breakdown. MMPs are considered to play an important role in wound healing, apoptosis, bone elongation, embryo development, uterine involution, angiogenesis and tissue remodeling, and in diseases such as multiple sclerosis, Alzheimer's, malignant gliomas, lupus, arthritis, periodontis, glumerulonephritis, atherosclerosis, tissue ulceration, and in cancer cell invasion and metastasis.MMP17 has been reported to be elevated in several tumor cell lines, and is constituitively produced by some normal cell lines. Treatment of cells with Concanavolin A or the phorbol ester TPA stimulates production of MMP17 in some cell types, and the enzyme can be recovered in cell lysates. Shed forms of MMP17 have also been reported.
Description:
The matrix metalloproteinases (MMPs) are a family of at least eighteen secreted and membrane bound zincendopeptidases. Collectively, these enzymes can degrade all the components of the extracellular matrix, including fibrillar and non fibrillar collagens, fibronectin, laminin and basement membrane glycoproteins. In general, a signal peptide, a propeptide, and a catalytic domain containing the highly conserved zinc binding site characterizes the structure of the MMPs. In addition, fibronectin like repeats, a hinge region, and a C terminal hemopexin like domain allow categorization of MMPs into the collagenase, gelatinase, stomelysin and membrane type MMP subfamilies. All MMPs are synthesised as proenzymes, and most of them are secreted from the cells as proenzymes. Thus, the activation of these proenzymes is a critical step that leads to extracellular matrix breakdown. MMPs are considered to play an important role in wound healing, apoptosis, bone elongation, embryo development, uterine involution, angiogenesis and tissue remodelling, and in diseases such as multiple sclerosis, Alzheimer's, malignant gliomas, lupus, arthritis, periodontis, glumerulonephritis, atherosclerosis, tissue ulceration, and in cancer cell invasion and metastasis.MMP17 has been reported to be elevated in several tumor cell lines, and is constituitively produced by some normal cell lines. Treatment of cells with Concanavolin A or the phorbol ester TPA stimulates production of MMP17 in some cell types, and the enzyme can be recovered in cell lysates. Shed forms of MMP17 have also been reported.
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