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Description:
HLA-class I major histocompatibility (MHC) antigens are intrinsic membrane glycoproteins expressed on nucleated cells and noncovalently associated with an invariant beta2 microglobulin. They carry foreign determinants important for immune recognition by cytotoxic T cells, thus important for anti-viral and anti-tumour defence. Human HLA-class I antigens are represented by HLA-A, HLA-B and HLA-C molecules.
Description:
CD66e (CEACAM5; CEA) belongs to the carcinoembryonic antigen (CEA) gene family. It encodes a glycosyl phosphatidyl inositol (GPI)-linked glycoprotein with a Mr of 180'000-200'000 which is most strongly expressed on epithelial cells of the fetal and adult colon and to a minor extent on epithelial cells of the stomach and sweat glands, squamous epithelial cells of the tongue, esophagus and cervix. CD66e is used as a tumor marker for early detection of recurrent disease due to its expression in adenocarcinomas of the colon, lung, breast, stomach and pancreas and in mucinous ovarian carcinomas. Like all members of the CEACAM family, it consists of a single N domain, with structural homology to the immunoglobulin variable domains, followed by six immunoglobulin constant-like A (A1, A2, A3) and B domains (B1, B2, B3).
Description:
FKBP59, also known as Hsp56/p59 is an immunophilin that is a component of Hsp70/Hsp90/steroid receptor complexes. Expression of FKBP59 is increased in response to heat shock and ischemic stress, and is thought to play a role in the folding and cytoplasmic/nuclear distribution of steroid receptors.
Description:
Synaptotagmins (Syt) are membrane-trafficking proteins characterized by an N-terminal transmembrane region, a variable linker, and two C-terminal C2-domains, C2A and C2B. At least twelve Synaptotagamins are expressed in vertebrates and can be found in both vesicular and plasma membranes.
Description:
Syntaxins are type II integral membrane proteins localized to membranes that regulate vesicle transport, protein maturation, and exocytosis. Syntaxin 1A resides in the nerve terminals of sensory neurons and nerve fibers reaching small blood vessels. Syntaxin 2 localizes to the apical plasma membrane and regulates epithelial-mesenchymal interactions. Syntaxin 6 is primarily localized to the trans-Golgi network, and partially co-localizes with AP-1 on clathrin-coated membranes. Syntaxin 13 is ubiquitously expressed and localizes to the tubular early and recycling endosomes, as well as endosomal vacuoles.
Description:
Membrin, also known as GS27 (Golgi SNARE of 27K), is an integral membrane protein present on the surface of the Golgi apparatus. GS27 is a member of a protein complex that consists of cis-Golgi vesicle receptor syntaxin 5 and GS28, v-SNARE rbet1 and Rsec22, and Rsly1. These complexes are postulated to direct the fusion of ER-derived vesicles with vesicular tubular cluster (VTC), and the fusion of VTCs to form cis-Golgi compartment.
Description:
Vesicle-associated membrane protein (VAMP), also known as synaptobrevin, is an 18 kDa integral membrane protein localized to the cytoplasmic surface of synaptic vesicles. Two VAMP homologs, VAMP1 and VAMP2, are differentially expressed in the nervous system. VAMP2 is found in neurons associated with autonomic, sensory and integrative functions, and in non-neuronal Langerhans islets and glomerular cells. VAMP is a component of a 20S complex implicated in vesicle docking and fusion, the formation of which involves the interaction of VAMP with syntaxin through an ATP-dependent reaction modulated by synaptotagmin, SNAP-25, alpha-SNAP, and NSF.
Description:
rSec6 and rSec8 are rat homologs of the yeast Sec6 and Sec8 proteins that are essential for protein transport between the Golgi apparatus and the plasma membrane. In yeast, Sec8 is part of a 19.5S complex that includes Sec6 and Sec15, that also associate with the ras-like GTP binding protein Sec4. An analogous 17S complex in rat brain was found to contain rSec6 and rSec8, along with eight proteins with a combined molecular weight of 743 kDa. The membrane-associated rSec6/8 complex co-immunoprecipitates with syntaxin, providing evidence that this complex is involved in synaptic vesicle docking and fusion at the presynaptic terminal.
Description:
Postsynaptic density protein 95 kDa (PSD-95), also known as Synapse associated protein 90 kDa (SAP90), is a brain specific protein that is highly similar to the Drosophila dlg tumor suppressor protein. PSD-95 is a member of membrane associated proteins that are localized beneath the postsynaptic membrane of synapses in the CNS. PSD-95 interacts with NMDA receptor and Shaker-type K+ channels and contributes to their clustering and localization at the synaptic spines in hippocampal neurons and the pinceau terminal of cerebellar basket cells, respectively.
Description:
Osteopontin (OPN) is an acidic extracellular matrix cell adhesion protein that is relatively abundant not only in bone matrix, plasma, urine, and milk, but is also found in malignant and atherogenic tissues. Phosphorylation, glycosylation and calcium modifications allow intact and fragmented Osteopontin to direct a variety of diverse responses including tissue remodeling, inflammation and cell survival. Plasma Osteopontin has been shown to provide prognostic information in breast, prostate, colon, and lung cancers as well as metastatic carcinomas. The notable presence of Osteopontin in a variety of tumors is strongly correlated to pathological stage, suggesting its critical role in tumor invasiveness, progression and metastasis. In addition, Osteopontin inhibits inducible nitric oxide synthase activity, thereby protecting tumor cells from NO-mediated macrophage cytotoxic attack. Osteopontin is found in atherosclerotic plaques and may drive a number of diabetic vascular pathologies.
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