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Proteins are used in routine laboratory procedures such as binding enzymes or coupling peptides to carrier proteins. These kits, mixture solutions, and collagen matrices fulfill a myriad of essential laboratory functions for developing relationships between proteins and other cellular components. The stimulating proteins offered have various amino acid arrangements and functions to fulfill any sample manipulation for testing purposes in any field.
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Description:
Fluorogenic substrate cleaved by plasma kallikrein and kallikrein 8, but not plasmin; by papain; and by most cathepsins (cathepsins B, C/DPP-I, F, K/O2, L, L2/V, O, S, and X/Z). Ex.: 380 nm, Em.: 460 nm, although the following Ex/Em can also be used: 355,375/440,450.
Description:
Quenched fluorogenic substrate for cathepsin D (kcat/Km=1,09×10 M-1s-1) and cathepsin E (kcat/Km=1,56×10 M-1s-1). Mca fluorescence is quenched by the Dnp group until cleavage separates them. Activity of the two enzymes on this substrate can be distinguished by the use of Ascaris pepsin inhibitor, which inhibits cathepsin E, but not cathepsin D. This substrate is also cleaved by MMP-2, MMP-3, MMP-9, but not MMP-1 nor MMP-13. This substrate is useful for inhibitor screening and kinetic analysis. Ex.: 320-340 nm, Em.: 393-420 nm. Mca-Pro-Leu-OH (BML-P127) can be used to calibrate for Mca fluorescence.
Description:
This peptide sequence, RRRAAEELDSRAGpSPQL, corresponds to the sequence of the epsilon subunit of elF2B surrounding Ser540, a target of GSK-3 (glycogen synthase kinase 3) phosphorylation, with the addition of a phosphoserine in the 4 position.
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