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Description:
SPT1 Antibody: Serine palmitoyltransferase, which consists of two different subunits, is the key enzyme in sphingolipid biosynthesis. It converts L-serine and palmitoyl-CoA to 3-oxosphinganine with pyridoxal 5'-phosphate as a cofactor. SPT1 is the long chain base subunit 1 of mammalian serine palmitoyltransferase. SPT1 is not catalytically active but is necessary for the stabilization of the SPT2 subunit and anchoring the holoenzyme to the cytosolic face of the endoplasmic reticulum. Missense mutations in this gene have been identified in patients with hereditary sensory neuropathy type 1 (HSAN1). These mutations induce a shift in the substrate specificity of the holoenzyme, leading to the formation and accumulation of two neurotoxic sphingolipids.
Description:
MYST2 belongs to the MYST family, which is characterized by a highly conserved C2HC zinc finger and a putative histone acetyltransferase domain. MYST2 specifically represses AR-mediated transcription. MYST2 is a new AR-interacting protein capable of modulating AR activity. It could play a significant role in regulating AR-dependent genes in normal and prostate cancer cells. The biochemical and genetic interactions of MYST family protein MYST2 with two components of the replication apparatus, MCM2 and ORC1, suggest that MYST2-associated HAT activity may play a direct role in the process of DNA replication. MYST2 is a positive regulatory factor for prereplicative complex assembly.
Description:
ATF6B (CREBL1) is a transcription factor in the unfolded protein response (UPR) pathway during ER stress. Either as a homodimer or as a heterodimer with ATF6-alpha, the protein binds to the ER stress response element, interacting with nuclear transcription factor Y to activate UPR target genes. ATF6B is normally found in the membrane of the endoplasmic reticulum; however, under ER stress, the N-terminal cytoplasmic domain is cleaved from the rest of the protein and translocates to the nucleus. Two transcript variants encoding different isoforms have been found for this gene.The protein encoded by this gene bears sequence similarity with the Creb/ATF subfamily of the bZip superfamily of transcription factors. It localizes to both the cytoplasm and the nucleus. The gene localizes to the major histocompatibility complex (MHC) class III region on chromosome 6.
Description:
PTRF Antibody: The polymerase I and transcript release factor (PTRF) enables the dissociation of paused ternary polymerase I transcription complexes from the 3' end of pre-rRNA transcripts, regulating rRNA transcription by promoting the dissociation of transcription complexes and the re-initiation of polymerase I on nascent rRNA transcripts. PTRF also localizes to caveolae at the plasma membrane and is thought to play a critical role in the formation of caveolae and the stabilization of caveolins, translocating from caveolae to the cytoplasm after insulin stimulation. PTRF is also thought to modify lipid metabolism and insulin-regulated gene expression. Mutations in this gene result in a disorder characterized by generalized lipodystrophy and muscular dystrophy.
Description:
SHISA4 Antibody: SHISA4 plays an essential role in the maturation of presomitic mesoderm cells by individual attenuation of both FGF and WNT signaling. The Shisa family of single-transmembrane proteins is characterized by an N-terminal cysteine-rich domain and a proline-rich C-terminal region. Its founding member, Xenopus Shisa, promotes head development by antagonizing Wnt and FGF signaling. Shisa physically interacted with immature forms of the Wnt receptor Frizzled and the FGF receptor within the ER and inhibited their posttranslational maturation and trafficking to the cell surface. Loss of Shisa function sensitized the neuroectoderm to Wnt signaling and suppressed head formation during gastrulation.
Description:
ID3 is a member of the ID family. The members of the family of helix-loop-helix (HLH) proteins lack a basic DNA-binding domain and inhibit transcription through formation of nonfunctional dimers that are incapable of binding to DNA.Members of the ID family of helix-loop-helix (HLH) proteins lack a basic DNA-binding domain and inhibit transcription through formation of nonfunctional dimers that are incapable of binding to DNA.
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