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Description:
Potent and selective inhibitor of GSK-3β (IC50=34nM). Stimulates glycogen synthesis in human liver cells and mimics other actions of insulin. Protects primary neurons from death induced by PI-3 kinase pathway inhibition suggesting therapeutic potential in neurodegenerative diseases and stroke. Reduces pulmonary inflammation and fibrosis in a mouse model.
Description:
Weak histone deacetylase (HDAC) inhibitor. Induces differentiation, growth arrest and apoptosis in a number of cell lines. Protects against cerebral ischemic injury and displays neuroprotective effect in a mouse model of Huntington’s disease. Anti-neoplastic agent and transcriptional regulator. Also acts as an inducer of tumor cytostasis and differentiation. Shows chemical chaperone activity.
Description:
A potent and selective inhibitor of Cdc25 phosphatase (Ki's for Cdc25A, B and C are 32, 96 and 40 nM respectively). NSC-95397 inhibits the growth of several human tumor cell lines and blocks G2/M cell cycle transition.
Description:
PKC inhibitor. Has been shown to selectively inhibit several PKC isoenzymes (IC50 = 7nM for PKCα and PKCβ; 6nM for PKCγ; 10nM for PKCδ; 60nM for PKCζ). The compound does not effectively inhibit PKCµ (IC50=20 µM) and therefore can be used to differentiate PKCµ from other isoforms.
Description:
CEA-related cell adhesion molecule 8 (CEACAM8) belongs to the carcinoembryonic antigen (CEA) gene family. It encodes a glycosylphosphatidylinositol (GPI)-linked glycoprotein with a molecular mass of of 95kD and is expressed in cells of the granulocyte-lineage. It is expressed in neutrophils and eosinophils and is characterized as a granulocyte-specific activation antigen. Therefore CEACAM8 could serve as a marker for granulocyte activities. Like all members of the CEA family, it consists of a single N domain, with structural homology to the immunoglobulin variable domains, followed by two immunoglobulin constant-like A and B domains.
Description:
The kit offers a set of six different MAbs specific for serine phosphorylation sites. Phosphorylation patterns in a given cell extract may differ when probed with different antibodies due to sequence specificity. Recognition therefore depends on two criteria: phosphorylation and surrounding aa motif. If one of the two criteria is not fulfilled, the antibody will not detect the phosphorylation site. Specificity has been determined by epitope mapping using degenerated phosphopeptide libraries. Clone 16B4 strongly interacts with pSK and pSP motifs, thus specifically recognizes substrates of MAP/SAP Kinases and CDC kinases.Clones 1C8, 4A3, 4A9, 4H4 and 7F12 interact with epitopes containing phosphoserine in the context of positive or neutral aa (e.g. substrates of PKA, PKB, PKC, PKG etc.) Though revealing a similar pattern in epitope mapping using phosphopeptide libraries, these antibodies interact with different sets of phosphoproteins in whole cell lysates.
Description:
Synthetic peptides that irreversibly inhibit the activity of each of the caspase-family proteases. YVAD is the recognition sequence for caspase-1/ICE, DEVD is the recognition sequence for caspase-3/CPP32, VEID is the recognition sequence for caspase-6/Mch2, IETD is the recognition sequence for caspase-8/ FLICE, and VAD is the recognition sequence for a caspase(s) that functions upstream of most other caspases.
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