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Description:
Stable analog of endogenous S-nitroso compounds. Nitric oxide (NO) donor and a source of NO in vivo which spontaneously releases NO under physiological conditions. The half-life time is 4.6 hours in aqueous media.
Description:
Cell permeable and potent angiogenesis inhibitor from the family of withanolides. Inhibits endothelial cells (HUVEC) sprouting in vitro (IC50=12nM) and in vivo. Exhibits antitumor, anti-inflammatory, radiosensitizing, and immunosuppressive properties. Potently inhibits NF-κB activation by preventing the TNF-induced activation of IκB kinase β (IKKβ). Elicits IKKß hyperphosphorylation concomitant with inhibition of its kinase activity. Affects AP1 transcription and induces cell death. Alters cytoskeletal architecture by covalently binding annexin II and stimulating its basal F-actin cross-linking activity which inhibits the migratory and invasive capability of endothelial cells. Targets the intermediate filament protein vimentin. Displays neuronal regenerative properties. It induced significant regeneration of both axons and dendrites in an A β-induced axonal atrophy model.
Description:
The Cortisol EIA kit is a colorimetric competitive enzyme immunoassay kit for the quantitative determination of cortisol in culture supernatants, plasma, serum, saliva, and urine from any species.
Description:
DuP-697 is a highly selective and irreversible inhibitor of cyclooxygenase-2 (COX-2). (COX-2 IC50=10 nm, COX-1 IC50=800 nm). It is an orally effective anti-inflammatory, analgesic and antipyretic agent which is not ulcerogenic. Inhibition of COX-2 by DuP-697 and other inhibitors exacerbates ischemia-induced myocardial dysfunction in the rabbit. It inhibits angiogenesis and induces apoptosis in human endothelial cells.
Description:
DMOG is a cell permeable prolyl-4-hydroxylase inhibitor which upregulates HIF activity. HIF activation stimulates angiogenesis in several different models. DMOG also inhibits FIH (Factor Inhibiting HIF), an asparaginyl hydroxylase, which enhances the HIF response. It is active in vivo and attenuates myocardial injury in a rabbit ischemia reperfusion model (20mg/kg). Is expected to act pro-angiogenic.
Description:
Hsp60 is a member of the chaperonin family of heat shock proteins, with homologs functioning in the cytosol and mitochondria to fold nascent and aggregated proteins. Hsp60 is the eukaryotic homolog of the E. coli GroEL protein, and forms a multimeric complex in the mitochondria with Hsp10 (Cpn10) to form a large central cavity in which ATP-dependent protein folding takes place. TRiC/CCT, a eukaryotic relative of Hsp60, is expressed in the cytosol and participates in the folding of actin and tubulin substrates, but lacks any association with an Hsp10-like co-factor.
Description:
The Hsp90 family of heat shock proteins represents one of the most abundantly expressed and highly conserved families of cellular chaperones whose expression can be upregulated under conditions of cellular stress, and includes cytoplasmic (Hsp90-alpha/beta), ER (grp94), and mitochondrial (TRAP1) localized members. Structurally, Hsp90 is characterized by an N-terminal ATP-binding domain, a medial substrate-binding domain, and a C-terminal dimerization motif. Hsp90 dimers function in cooperation with cochaperones (e.g. Hsp40, Hsp70, Hop, p23) to stabilize a multitude of client protein substrates, including steroid hormone receptors, protein kinases, and transcription factors. The essential binding and hydrolysis of ATP by Hsp90 is inhibited by ansamycin drugs (e.g. geldanamycin, 17-AAG) which occupy the N-terminal Hsp90 nucleotide-binding pocket. Many Hsp90 client proteins such as erbB2/Her-2, c-raf, bcr-abl, p53, and hTERT, are members of well characterized oncogenic pathways, making Hsp90 inhibitors useful anticancer agents.
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